Гемоглобин
Четыре гема гемоглобиновой молекулы расположены в форме дисков меду складками четырех альфа-, соответственно бета-полипептидных цепей (рис. 3), причем каждый гем связан с одной полипептидной цепью посредством координационной связи между Fe++-атомом гема и гистидиновым остатком полипептидной цепи (рис. 5).
Комплекс, составленный из одного гема и одной альфа-, респ. бета-полипептидной цепи, называется Сведберговой единицей. Очевидно гемоглобиновая молекула состоит из четырех Сведберговых единиц. В настоящее время принято считать, что молекулярный вес гемоглобина равен 64458, т.е. на один атом железа, соответственно приблизительно на Сведбергову единицу полагается по 16115.
Кроме координационной связи, существующей между
полипептидными цепями глобина, Fe++ атом гема располагает еще
тремя координационными связями (рис. 5) Две из них связаны
двумя азотными атомами порфиринового кольца, а третья, в среде
с низким парциальным давлением кислорода (венозная кровь),
связана с одной молекулой воды ( редуцированный гемоглобин ). В
среде с высоким парциальным давлением кислорода (артериальная
кровь), третья координационная связь соединена с одной
молекулой кислорода, причем получается соединение -
оксигемоглобин . Путем непрерывного превращения оксигемоглобина
в редуцированный гемоглобин и обратно, осуществляется перенос
кислорода из легких к тканям.
КИНЕТИКА ОКСИГЕНИРОВАНИЯ ГЕМОГЛОБИНА
Гемоглобин связывает четыре молекулы кислорода на
тетрамер (по одной на гем в каждой субъединице); особенно
важным отличаем его от миоглобина является кривая насыщения
кислородом, которая имеет сигмоидную форму (рис. 6). Таким
образом, способность гемоглобина связывать кислород зависит от
того, содержатся ли в данном тетрамере другие молекулы
кислорода. Если да, то последующие молекулы кислорода
присоединяются легче. Следовательно, для гемоглобина
характерна кинетика кооперативного связывания 0, благодаря
которой он связывает максимальное количество кислорода в
легких и отдает максимальное количество кислорода при тех
парциальных давлениях кислорода, которые имеют место в
периферических тканях.
Сродство гемоглобинов к кислороду характеризуется
величиной Р50 - значением парциального давления кислорода, при
котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом 0.
Значение Р50 у у разных организмов существенно различается, но
во всех случаях оно превышает значение парциального давления
кислорода в периферических тканях рассматриваемого организма.
Это хорошо иллюстрирует фетальный гемоглобин человека (НВF).
Для HbA Р50=26 мм. рт. ст., а для HbF Р50=20 мм. рт. ст.
Благодаря этой разнице гемоглобин F отбирает кислород у HbA,
находящегося в плацентарной крови. Однако после рождения
ребенка HbF утрачивает свою функцию; обладая более высоким
сродством к кислороду, он высвобождает меньшее его количество
в тканях.
ОКСИГЕНИРОВАНИЕ СОПРОВОЖДАЕТСЯ ЗНАЧИТЕЛЬНЫМИ Перейти на страницу: 1 2 3 4 5 6 7
Анализ работы врача педиатра Нерюнгринской городской больницы АРТЕРИИ ВЕРХНЕЙ КОНЕЧНОСТИ ПОДКРЫЛЬЦОВАЯ АРТЕРИЯ Подкрыльцовая артерия, а. axillaris , залегает в подкрыльцовой яме. Она является непосредственным продолжением а. subclavia и распола- гается на протяжении от нижнего края ключицы с зале- гающей под ней подключичной мышцей до нижнего края большой грудной мышцы, где ...
Строение оболочки клетки Митохондрии Эндоплазматическая сеть Клеточная мембрана Центриоли ...